Download article

OXIDATIVE MODIFICATION OF PROTEINS AND LIPIDS IN THE NEOPLASM AND THE ASCITIC LIQUID AT THE EXPERIMENTAL CANCER OF OVARIES

T.P. Gening, D.R. Arslanova, T.V. Abakumova, I.I. Antoneeva, E.G. Sidorenko, S.O. Gening

Ulyanovsk State University

 

In tumoral cells and ascitic liquids of rats at a logarithmic and terminal stage of an experimental cancer ovary defined level malonic dialdehyde and oxidative modification of proteins. Strengthening lipid peroxidations and oxidative modification  of proteins in a logarithmic growth phase is established in tumoral cells.

Keywords: cancer ovary, tumor cells, ascitic liquid, lipid peroxidation, oxidative modification of proteins.

 

References

  1. Андреева, Л.И. Модификация метода определения перекисей липидов в тесте с тиобарбитуровой кислотой / Л.И. Андреева, Л.А. Кожемякин, А.А. Кишкун // Лабораторное дело. – 1988. – №11. – С. 41–43.

  2. Белоногов, Р.Н. Окислительная модификация белков и липидов крови больных раком легкого / Р.Н. Белоногов, Н.М. Титова, Ю.А. Дых-но // Сибирский онкологический журн. – 2009. – №4 (34). – С. 48–53.

  3. Дейчман, Г.И. Естественный отбор и ранние изменения фенотипа опухолевых клеток in vivo: приобретение новых механизмов защиты/ Г.И. Дейчман // Биохимия. – 2000. – Т. 65, вып. 1. – С. 92–111.

  4. Дубинина, Е.Е. Окислительная модификация белков / Е.Е. Дубинина, И.В. Шугалей // Успехи современной биологии. – 1993. – Т. 11, вып. 1. – С. 71–81.

  5. Окислительная модификация белков плаз-мы крови больных психическими расстройствами (депрессия, деперсонализация) / Е.Е. Дубинина и др. // Вопр. медицинской химии. – 2010. – №4. – С. 389–409.

  6. Жаворонок, Т.В. Участие тиосульфидной системы в регуляции окислительной модификации белков в нейтрофилах при окислительном стрессе / Т.В. Жаворонок, Е.А. Степовая, Г.В. Петина // Фундаментальные исследования. – 2007. – №12. – С. 383.

  7. Франциянц, Е.М. Перекисное окисление липидов в патогенезе опухолевой болезни : автореф. дис. … д-ра биол. наук / Е.М. Франциянц. – Ростов н/Д, 1997. – 48 с.

  8. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72. – Р. 248–254.

  9. Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression / I. Dalle-Donne et al. // Cell Mol. Med. – 2006. – Vol. 10 (2). – P. 389–406.

  10. Galeotti, T. Oxy-radical sources, scavenger systems and membrane damage in cancer cells / T. Galeotti, S. Borello, L. Masotti // Oxygen Radi-cals: Systemic Events and Disease Processes. Basel: Karger, 1990. – P.129–148.

  11. Grimsrud, P.A. Oxidative stress and cova-lent modification of protein with bioaktive aldehydes / P.A. Grimsrud, H. Xie, T.J. Griffin // J. Biol. Chem. – 2008. – Vol. 283 (32). – P. 21837–21841.

  12. Nystrom, T. Role of oxidative carbonylation in protein quality control and senescence / T. Nyst-rom // The EMBO Journal. – 2005. – Vol. 24. –P. 1311–1317.

  13. Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression / I. Dalle-Donne et al. // Cell Mol. Med. – 2006. – Vol. 10 (2). – P. 389–406.

  14. Proteomic identification of oxidatively mo-dified proteins in Alzheimer's disease brain. Part I: creatine kinase BB, glutamine synthase, and ubiquitin carboxy-terminal hydrolase L-1 / A. Gastegna et al. // Free Radic. Biol. Med. – 2002. – Vol. 33. – P. 562–571.

  15. Shringarpure, R. Protein turnover by the proteasome in aging and disease / R. Shringarpure, K.J. Davies // Free Radic. Biol. Med. – 2002. – Vol. 32. – P. 1084–1089.

  16. Ubiquitin conjugation is not required for the degradation of oxidized proteins by proteasome/ R. Shringarpure et al. // J. Biol. Chem. – 2003. – Vol. 278. – P. 311–318.

  17. Stadtman, E.R. Protein oxidation / E.R. Stadt-man, R.L. Levine // Ann. N.Y. Acad. Sci. – 2000. – Vol. 899. – P. 191–208.

  18. Walters, D.M. Oxidative stress and anti-oxidants in the pathogenesis of pulmonary fibrosis: a potential role for Nrf2 / D.M. Walters, H.Y. Cho, S.R. Kleeberger // Antioxidants & redox signaling. – 2008. – Vol. 10 (2). – P. 321–332.

 

 

Скачать статью

УДК 616-066.6:577

ОКИСЛИТЕЛЬНАЯ МОДИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ И ЛИПИДОВ В НЕОПЛАЗМЕ И АСЦИТИЧЕСКОЙ ЖИДКОСТИ ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОМ РАКЕ ЯИЧНИКОВ

Т.П. Генинг, Д.Р. Арсланова, Т.В. Абакумова, И.И. Антонеева, Е.Г. Сидоренко, С.О. Генинг

Ульяновский государственный университет

 

В опухолевых клетках и асцитической жидкости крыс на логарифмической и терминальной стадиях экспериментального рака яичников определяли уровень малонового диальдегида и окислительную модификацию белков. В опухолевых клетках установлено усиление перекисного окисления липидов и окислительной модификации белков в логарифмическую фазу роста.

Ключевые слова: рак яичников, опухолевые клетки, асцитическая жидкость, перекисное окисление липидов, окислительная модификация белков.

 

Литература

  1. Андреева, Л.И. Модификация метода определения перекисей липидов в тесте с тиобарбитуровой кислотой / Л.И. Андреева, Л.А. Кожемякин, А.А. Кишкун // Лабораторное дело. – 1988. – №11. – С. 41–43.

  2. Белоногов, Р.Н. Окислительная модификация белков и липидов крови больных раком легкого / Р.Н. Белоногов, Н.М. Титова, Ю.А. Дых-но // Сибирский онкологический журн. – 2009. – №4 (34). – С. 48–53.

  3. Дейчман, Г.И. Естественный отбор и ранние изменения фенотипа опухолевых клеток in vivo: приобретение новых механизмов защиты/ Г.И. Дейчман // Биохимия. – 2000. – Т. 65, вып. 1. – С. 92–111.

  4. Дубинина, Е.Е. Окислительная модификация белков / Е.Е. Дубинина, И.В. Шугалей // Успехи современной биологии. – 1993. – Т. 11, вып. 1. – С. 71–81.

  5. Окислительная модификация белков плаз-мы крови больных психическими расстройствами (депрессия, деперсонализация) / Е.Е. Дубинина и др. // Вопр. медицинской химии. – 2010. – №4. – С. 389–409.

  6. Жаворонок, Т.В. Участие тиосульфидной системы в регуляции окислительной модификации белков в нейтрофилах при окислительном стрессе / Т.В. Жаворонок, Е.А. Степовая, Г.В. Петина // Фундаментальные исследования. – 2007. – №12. – С. 383.

  7. Франциянц, Е.М. Перекисное окисление липидов в патогенезе опухолевой болезни : автореф. дис. … д-ра биол. наук / Е.М. Франциянц. – Ростов н/Д, 1997. – 48 с.

  8. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72. – Р. 248–254.

  9. Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression / I. Dalle-Donne et al. // Cell Mol. Med. – 2006. – Vol. 10 (2). – P. 389–406.

  10. Galeotti, T. Oxy-radical sources, scavenger systems and membrane damage in cancer cells / T. Galeotti, S. Borello, L. Masotti // Oxygen Radi-cals: Systemic Events and Disease Processes. Basel: Karger, 1990. – P.129–148.

  11. Grimsrud, P.A. Oxidative stress and cova-lent modification of protein with bioaktive aldehydes / P.A. Grimsrud, H. Xie, T.J. Griffin // J. Biol. Chem. – 2008. – Vol. 283 (32). – P. 21837–21841.

  12. Nystrom, T. Role of oxidative carbonylation in protein quality control and senescence / T. Nyst-rom // The EMBO Journal. – 2005. – Vol. 24. –P. 1311–1317.

  13. Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression / I. Dalle-Donne et al. // Cell Mol. Med. – 2006. – Vol. 10 (2). – P. 389–406.

  14. Proteomic identification of oxidatively mo-dified proteins in Alzheimer's disease brain. Part I: creatine kinase BB, glutamine synthase, and ubiquitin carboxy-terminal hydrolase L-1 / A. Gastegna et al. // Free Radic. Biol. Med. – 2002. – Vol. 33. – P. 562–571.

  15. Shringarpure, R. Protein turnover by the proteasome in aging and disease / R. Shringarpure, K.J. Davies // Free Radic. Biol. Med. – 2002. – Vol. 32. – P. 1084–1089.

  16. Ubiquitin conjugation is not required for the degradation of oxidized proteins by proteasome/ R. Shringarpure et al. // J. Biol. Chem. – 2003. – Vol. 278. – P. 311–318.

  17. Stadtman, E.R. Protein oxidation / E.R. Stadt-man, R.L. Levine // Ann. N.Y. Acad. Sci. – 2000. – Vol. 899. – P. 191–208.

  18. Walters, D.M. Oxidative stress and anti-oxidants in the pathogenesis of pulmonary fibrosis: a potential role for Nrf2 / D.M. Walters, H.Y. Cho, S.R. Kleeberger // Antioxidants & redox signaling. – 2008. – Vol. 10 (2). – P. 321–332.